Белоктар дененин ар кандай тирүү клеткасынын маанилүү органикалык элементтеринин бири болуп саналат. Алар көптөгөн функцияларды аткарышат: колдоочу, сигнал берүүчү, ферменттик, транспорттук, структуралык, рецептордук ж. Бул молекулалар эмнеден жасалган? Эмне үчүн дененин клеткаларындагы белоктордун туура конформациясы мынчалык маанилүү?
Белоктун структуралык компоненттери
Кандайдыр бир полипептиддик чынжырдын мономерлери аминокислоталар (AA) болуп саналат. Бул төмөнкү молекулалуу органикалык бирикмелер табиятта кеңири таралган жана өз функцияларын аткарган көз карандысыз молекулалар катары жашай алышат. Алардын арасында заттарды ташуу, кабыл алуу, ингибирлөө же ферменттерди активдештирүү бар.
Жалпысынан 200дөй биогендик аминокислота бар, бирок алардын 20сы гана белок мономери боло алат. Алар сууда оңой эрийт, кристаллдык түзүлүшкө ээ жана көбү таттуу даамга ээ.
C химиялыкАА көз карашынан алганда, бул сөзсүз түрдө эки функционалдык топту камтыган молекулалар: -COOH жана -NH2. Бул топтордун жардамы менен аминокислоталар бири-бири менен пептиддик байланыш менен байланышып, чынжырларды түзүшөт.
20 протеиногендик аминокислоталардын ар биринин химиялык касиеттери өзгөрүп турганына жараша өзүнүн радикалы бар. Мындай радикалдардын курамы боюнча бардык ААлар бир нече топко бөлүнөт.
- Полярдуу эмес: изолейцин, глицин, лейцин, валин, пролин, аланин.
- Полярдуу жана зарядсыз: треонин, метионин, цистеин, серин, глутамин, аспарагин.
- Ароматтык: тирозин, фенилаланин, триптофан.
- Уюлдук жана терс заряддуу: глутамат, аспартат.
- Уюлдуу жана оң заряддуу: аргинин, гистидин, лизин.
Белоктун структурасын уюштуруунун ар кандай деңгээли (биринчи, экинчи, үчүнчү, төртүнчү) ААдан турган полипептиддик чынжырга негизделген. Бир гана айырма - бул ырааттуулук мейкиндикте кантип бүктөлгөнүндө жана бул конформация кандай химиялык байланыштардын жардамы менен сакталганында.
Белоктун негизги түзүлүшү
Ар кандай белок рибосомаларда – полипептиддик чынжырдын синтезине катышкан мембраналуу эмес клетка органеллдеринде түзүлөт. Бул жерде аминокислоталар бири-бири менен күчтүү пептиддик байланыш аркылуу туташып, негизги түзүлүштү түзүшөт. Бирок бул негизги белоктун түзүлүшү төртүнчүлүктөн абдан айырмаланып турат, ошондуктан молекуланын андан ары жетилиши керек.
Белок сыяктууЭластин, гистондор, глутатион, ансыз деле ушундай жөнөкөй түзүлүшкө ээ, денеде өз функцияларын аткара алышат. Белоктордун басымдуу көпчүлүгү үчүн кийинки кадам татаалыраак экинчилик конформацияны түзүү болуп саналат.
Экинчи белоктун түзүлүшү
Пептиддик байланыштардын пайда болушу көпчүлүк белоктордун жетилишиндеги биринчи кадам болуп саналат. Алардын өз функцияларын аткарышы үчүн жергиликтүү конформациясы кандайдыр бир өзгөрүүлөргө дуушар болушу керек. Бул суутек байланыштарынын жардамы менен жетишилет - морт, бирок ошол эле учурда аминокислота молекулаларынын негизги жана кислота борборлорунун ортосундагы көптөгөн байланыштар.
Белоктун экинчилик структурасы ушинтип түзүлөт, ал төртүнчүлүктөн чогултуунун жөнөкөйлүгү жана жергиликтүү конформациясы менен айырмаланат. Акыркысы бүтүндөй чынжыр трансформацияга дуушарланбайт дегенди билдирет. Суутек байланыштары бири-биринен ар кандай аралыкта жайгашкан бир нече жерлерде түзүлүшү мүмкүн жана алардын формасы да аминокислоталардын түрүнө жана чогултуу ыкмасына жараша болот.
Лизоцим жана пепсин экинчилик структурага ээ болгон белоктордун өкүлдөрү. Пепсин тамак сиңирүү процессине катышат, ал эми лизоцим организмде коргоочу функцияны аткарып, бактериялардын клетка дубалдарын жок кылат.
Экинчи структуранын өзгөчөлүктөрү
Пептиддик чынжырдын жергиликтүү конформациялары бири-биринен айырмаланышы мүмкүн. Буга чейин бир нече ондогон изилденген жана алардын үчөө эң кеңири таралган. Алардын арасында альфа спиралы, бета катмарлары жана бета бурмалары бар.
Альфа спиралы –көпчүлүк белоктордун экинчилик структурасынын эң кеңири таралган конформацияларынын бири. Бул 0,54 нм сокку менен катуу таяк алкагы болуп саналат. Амино-кислота радикалдары сыртты карайт
Оң-тараптуу спиральдар көп кездешет жана кээде сол-тараптууларды да табууга болот. Формалоочу функцияны водороддук байланыштар аткарат, алар локондорду турукташтырат. Альфа спиралын түзгөн чынжыр абдан аз пролинди жана полярдык заряддуу аминокислоталарды камтыйт.
- Бета кезеги өзүнчө конформацияга бөлүнгөн, бирок аны бета катмарынын бир бөлүгү деп атоого болот. Негизги линия - бул суутек байланыштары менен бекемделген пептиддик чынжырдын ийилиши. Адатта, ийилген жер 4-5 аминокислотадан турат, алардын арасында пролиндин болушу милдеттүү. Бул АК катуу жана кыска скелети бар жападан жалгыз скелет, бул анын өзүнөн-өзү бурулуш жасоого мүмкүндүк берет.
- Бета катмары – бул бир нече ийилген жана аларды суутек байланыштары менен турукташтыруучу аминокислоталардын тизмеги. Бул конформация аккордеонго бүктөлгөн кагазга абдан окшош. Көбүнчө агрессивдүү белоктор мындай формага ээ, бирок өзгөчөлүктөр көп.
Параллель жана антипараллель бета-кабатты айырмалоо. Биринчи учурда чынжырдын ийилген жерлеринде жана учтарындагы C- жана N- учтары дал келет, ал эми экинчисинде дал келбейт.
Үчүнчү структура
Мындан ары белоктун таңгактоосу үчүнчү даражадагы түзүлүштүн пайда болушуна алып келет. Бул конформация суутек, дисульфид, гидрофоб жана иондук байланыштардын жардамы менен турукташтырылган. Алардын көп саны экинчилик структураны татаалыраак түзүүгө мүмкүндүк берет.калыптандыруу жана турукташтыруу.
Глобулярдык жана фибриллярдык белокторду бөлүп. Глобулярдык пептиддердин молекуласы сфералык түзүлүш. Мисалдар: альбумин, глобулин, үчүнчү даражадагы гистондор.
Фибриллярдык белоктор узундугу туурасынан ашып турган күчтүү жипчелерди түзөт. Мындай белоктор көбүнчө структуралык жана калыптандыруучу функцияларды аткарышат. Мисалдар: фиброин, кератин, коллаген, эластин.
Молекуланын төртүнчү түзүлүшүндөгү белоктордун түзүлүшү
Эгерде бир нече шарлар бир комплекске кошулса, төртүнчү түзүлүш деп аталган түзүлүш пайда болот. Бул конформация бардык пептиддерге мүнөздүү эмес жана ал маанилүү жана өзгөчө функцияларды аткаруу зарыл болгондо түзүлөт.
Татаал белоктун ар бир глобуласы өзүнчө домен же протомер. Жалпысынан молекуланын төртүнчү түзүлүшүндөгү белоктордун түзүлүшү олигомер деп аталат.
Адатта, мындай белок кандайдыр бир тышкы факторлордун таасирине жараша, же ар кандай функцияларды аткаруу зарыл болгондо бири-бирин тынымсыз өзгөртүп турган бир нече туруктуу конформацияга ээ.
Белоктун үчүнчү жана төртүнчү түзүлүшүнүн ортосундагы маанилүү айырма – бул бир нече глобулаларды бириктирүүгө жооптуу болгон молекулалар аралык байланыштар. Бүткүл молекуланын борборунда көбүнчө металл иону болот, ал молекулалар аралык байланыштардын түзүлүшүнө түздөн-түз таасирин тийгизет.
Кошумча белок структуралары
Белоктун функцияларын аткаруу үчүн дайыма эле аминокислоталардын тизмеги жетиштүү боло бербейт. ATКөпчүлүк учурларда мындай молекулаларга органикалык жана органикалык эмес мүнөздөгү башка заттар кошулат. Бул өзгөчөлүк энзимдердин басымдуу санына мүнөздүү болгондуктан, татаал белоктордун курамы адатта үч бөлүккө бөлүнөт:
- Апофермент – молекуланын белок бөлүгү, ал аминокислота тизмеги.
- Кофермент белок эмес, органикалык бөлүгү. Ал липиддердин, углеводдордун, ал тургай нуклеиндик кислоталардын ар кандай түрлөрүн камтышы мүмкүн. Буга биологиялык активдүү кошулмалардын өкүлдөрү кирет, алардын арасында витаминдер бар.
- Кофактор - органикалык эмес бөлүк, көпчүлүк учурларда металл иондору менен көрсөтүлөт.
Молекуланын төртүнчү түзүлүшүндөгү белоктордун түзүлүшү ар башка келип чыккан бир нече молекуланын катышуусун талап кылат, ошондуктан көптөгөн ферменттер бир эле учурда үч компоненттен турат. Мисал фосфокиназа, АТФ молекуласынан фосфат тобунун өтүшүн камсыз кылган фермент.
Белок молекуласынын төртүнчү түзүлүшү кайда пайда болот?
Полипептиддик чынжыр клетканын рибосомаларында синтезделе баштайт, бирок белоктун андан ары жетилиши башка органеллдерде болот. Жаңы пайда болгон молекула өзөктүк мембранадан, ЭРден, Гольджи аппаратынан жана лизосомалардан турган транспорттук системага кириши керек.
Белоктун мейкиндик структурасынын татаалдашы эндоплазмалык тордо болуп, анда ар кандай типтеги байланыштар гана түзүлбөстөн (сутек, дисульфиддик, гидрофобдук, молекулалар аралык, иондук), кофермент жана кофактор да кошулат. Бул төртүнчүлүктү түзөтбелоктун түзүлүшү.
Молекула иштөөгө толук даяр болгондо, клетканын цитоплазмасына же Гольджи аппаратына кирет. Акыркы учурда, бул пептиддер лизосомаларга пакеттелген жана клетканын башка бөлүмдөрүнө ташылат.
Олигомердик белоктордун мисалдары
Төртүнчүлүк түзүлүш - белоктордун түзүлүшү, ал тирүү организмдин маанилүү функцияларын аткарууга көмөктөшүүгө арналган. Органикалык молекулалардын татаал конформациясы, биринчиден, көптөгөн зат алмашуу процесстеринин (ферменттердин) ишине таасир этүүгө мүмкүндүк берет.
Биологиялык жактан маанилүү белоктор гемоглобин, хлорофилл жана гемоцианин. Порфирин шакеги бул молекулалардын негизин түзөт, анын борборунда металл иону жайгашкан.
Гемоглобин
Гемоглобин белок молекуласынын төртүнчү түзүлүшү молекулалар аралык байланыштар менен байланышкан 4 глобуладан турат. Борбордо темир иону бар порфин бар. Белок эритроциттердин цитоплазмасында ташылат, алар цитоплазманын жалпы көлөмүнүн 80%ке жакынын ээлейт.
Молекуланын негизин гем түзөт, ал органикалык эмес мүнөзгө ээ жана кызыл түскө ээ. Ал ошондой эле боордогу гемоглобиндин негизги ыдыратуучу продуктусу.
Биз баарыбыз билебиз, гемоглобин маанилүү транспорттук функцияны - кычкылтек менен көмүр кычкыл газын адамдын денесине өткөрүп берүү. Белок молекуласынын комплекстүү конформациясы тиешелүү газдарды гемоглобин менен байланыштыра алган атайын активдүү борборлорду түзөт.
Белок-газ комплекси пайда болгондо оксигемоглобин жана карбогемоглобин пайда болот. Бирок, дагы бирөө барбир кыйла туруктуу мындай бирикмелердин ар түрдүү: карбоксигемоглобин. Бул протеин менен көмүртек кычкылы комплекси, анын туруктуулугу муунтуу чабуулдарын ашыкча уулуулугу менен түшүндүрөт.
Хлорофилл
Домендик байланыштары магний иону менен колдоого алынган төртүнчү түзүлүштөгү белоктордун дагы бир өкүлү. Бүткүл молекуланын негизги функциясы - өсүмдүктөрдөгү фотосинтез процесстерине катышуу.
Хлорофиллдердин ар кандай түрлөрү бар, алар бири-биринен порфирин шакекчесинин радикалдары менен айырмаланат. Бул сорттордун ар бири латын алфавитинин өзүнчө тамгасы менен белгиленген. Мисалы, кургактагы өсүмдүктөр хлорофилл а же хлорофилл б болушу менен мүнөздөлөт, ал эми балырларда бул белоктун башка түрлөрү да бар.
Гемоцианин
Бул молекула көптөгөн төмөнкү тепкичтеги жаныбарларда (муун буттуулар, моллюскалар ж.б.) гемоглобиндин аналогу болуп саналат. Төртүнчүл молекулярдык түзүлүштөгү белоктун түзүлүшүндөгү негизги айырма темир ионунун ордуна цинк ионунун болушу. Гемоцианиндин түсү көгүш.
Кээде адамдар адамдын гемоглобинин гемоцианин менен алмаштырсак эмне болот деп ойлошот. Бул учурда кандагы заттардын, атап айтканда, аминокислоталардын кадимки мазмуну бузулат. Гемоцианин көмүр кычкыл газы менен комплекс түзүүгө да туруксуз болгондуктан, "көк кан" кандын уюп калышына ыктайт.
