Белок: түзүлүшү жана функциялары. Протеин касиеттери

2024 Автор: Angel Austin | [email protected]. Акыркы өзгөртүү: 2023-12-17 05:34

Белгилүү болгондой, белоктор планетабыздагы жашоонун келип чыгышынын негизи болуп саналат. Опарин-Халдан теориясы боюнча, дал ушул пептиддик молекулалардан турган коацерват тамчысы тирүү жандыктардын төрөлүшүнө негиз болгон. Бул эч кандай шексиз, анткени биомассанын ар бир өкүлүнүн ички курамын талдоо бул заттар бардык нерседе: өсүмдүктөрдө, жаныбарларда, микроорганизмдерде, козу карындарда, вирустарда бар экенин көрсөтүп турат. Мындан тышкары, алар абдан ар түрдүү жана макромолекулярдык табиятта.

Бул структуралардын төрт аталышы бар, алардын бардыгы синонимдер:

• белоктар;
• белоктар;
• полипептиддер;
• пептиддер.

Белок молекулалары

Алардын саны чындап эле эсепсиз. Мындан тышкары, бардык белок молекулаларын эки чоң топко бөлүүгө болот:

• жөнөкөй - пептиддик байланыштар менен байланышкан аминокислота тизмегинен гана турат;
• татаал - белоктун түзүлүшү жана түзүлүшү кошумча протолиттик (протездик) топтор менен мүнөздөлөт, алар кофакторлор деп да аталат.

Ошол эле учурда татаал молекулалардын да өз классификациясы бар.

Татаал пептиддердин градациясы

1. Гликопротеиндер протеин менен углеводдун бири-бири менен тыгыз байланышкан бирикмелери. молекуланын түзүлүшүнө киретмукополисахариддердин протездик топтору чырмалышкан.
2. Липопротеиндер - белок менен липиддердин татаал кошулмасы.
3. Металлопротеиндер - металл иондору (темир, марганец, жез жана башкалар) протездик топтун ролун аткарышат.
4. Нуклеопротеиндер - белок менен нуклеиндик кислоталардын (ДНК, РНК) байланышы.
5. Фосфопротеиндер - белоктун жана ортофосфор кислотасынын калдыктарынын конформациясы.
6. Хромопротеиндер - металлопротеиндерге абдан окшош, бирок протездик топтун курамына кирген элемент бүтүндөй түстүү комплекс (кызыл - гемоглобин, жашыл - хлорофилл жана башкалар) болуп саналат.

Ар бир каралып жаткан топ белоктордун ар кандай түзүлүшүнө жана касиеттерине ээ. Алардын аткарган функциялары да молекуланын түрүнө жараша өзгөрөт.

Белоктордун химиялык түзүлүшү

Ушул көз караштан алганда, белоктор пептиддик байланыштар деп аталган белгилүү байланыштар менен байланышкан аминокислота калдыктарынын узун, массалык чынжырчасы. Кислоталардын каптал структураларынан бутактары - радикалдар чыгат. Молекуланын мындай түзүлүшүн 21-кылымдын башында Э. Фишер ачкан.

Кийинчерээк белоктор, белоктордун структурасы жана функциялары кеңири изилденген. Пептиддин структурасын түзгөн 20 гана аминокислота бар экени айкын болду, бирок алар ар кандай жолдор менен айкалыштырылышы мүмкүн. Демек, полипептиддик структуралардын ар түрдүүлүгү. Мындан тышкары, жашоо процессинде жана өз функцияларын аткарууда белоктор бир катар химиялык өзгөрүүлөргө дуушар болушат. Натыйжада, алар түзүмүн өзгөртүүгө, жана толугу менен жаңытуташуу түрү.

Пептиддик байланышты бузуу, башкача айтканда, белокту, чынжырлардын түзүлүшүн бузуу үчүн өтө катаал шарттарды (жогорку температуранын, кислоталардын же щелочтордун, катализатордун аракети) тандоо керек. Бул молекуладагы, тактап айтканда пептиддик тобундагы коваленттик байланыштардын күчтүүлүгүнө байланыштуу.

Лабораторияда белоктун структурасын аныктоо биурет реакциясы – полипептидге жаңы чөктүрүлгөн жез (II) гидроксидинин таасири аркылуу жүргүзүлөт. Пептиддик топ менен жез ионунун комплекси ачык кызгылт түс берет.

Төрт негизги структуралык уюм бар, алардын ар бири белоктордун өзүнүн структуралык өзгөчөлүктөрүнө ээ.

Уюмдун деңгээли: Негизги структура

Жогоруда айтылгандай, пептид – бул кошулмалар, коферменттери бар же жок аминокислота калдыктарынын ырааттуулугу. Ошентип, негизги аталышы табигый, табигый, чындап эле пептиддик байланыштар менен байланышкан аминокислоталар болгон молекуланын мындай структурасы жана башка эч нерсе эмес. Башкача айтканда, сызыктуу түзүлүштөгү полипептид. Ошол эле учурда, мындай пландагы белоктордун структуралык өзгөчөлүктөрү, кислоталардын мындай айкалышы протеин молекуласынын функцияларын аткаруу үчүн чечүүчү мааниге ээ. Бул өзгөчөлүктөрдүн болушуна байланыштуу пептидди идентификациялоо гана эмес, али ачыла элек таптакыр жаңы касиеттерин жана ролун алдын ала айтууга да болот. Табигый баштапкы түзүлүштөгү пептиддердин мисалдары: инсулин, пепсин, химотрипсин жана башкалар.

Экинчи конформация

Бул категориядагы белоктордун түзүлүшү жана касиеттери бир аз өзгөрүп турат. Мындай түзүлүш адегенде табияттан же алгачкы катуу гидролизге, температурага же башка шарттарга дуушар болгондо түзүлүшү мүмкүн.

Бул конформациянын үч түрү бар:

1. Туташуунун негизги огунун айланасында айлануучу аминокислота калдыктарынан курулган жылмакай, кадимки, стереорегулярдык катушкалар. Алар бир пептиддик топтун кычкылтеки менен башкасынын суутекинин ортосунда пайда болгон суутек байланыштары аркылуу гана биригип турат. Мындан тышкары, бурулуштар ар бир 4 звенодо бирдей кайталанып тургандыктан түзүмү туура деп эсептелет. Мындай түзүм сол-тараптуу же оң-тараптуу болушу мүмкүн. Бирок көпчүлүк белгилүү белоктордо декстроротордук изомер басымдуулук кылат. Мындай конформациялар альфа структуралары деп аталат.
2. Төмөнкү типтеги белоктордун курамы жана түзүлүшү мурункусунан суутек байланыштары молекуланын бир тарабында жанаша турган калдыктардын ортосунда эмес, бир кыйла алыс болгондордун ортосунда жана жетишерлик деңгээлде түзүлүшү менен айырмаланат. чоң аралык. Ушул себептен улам, бүт түзүлүш бир нече толкундуу, серпентин полипептиддик чынжырчаларды алат. Белок көрсөтүүсү керек болгон бир өзгөчөлүк бар. Бутактардагы аминокислоталардын түзүлүшү мүмкүн болушунча кыска болушу керек, мисалы, глицин же аланин сыяктуу. Кошумча конформациянын бул түрү жалпы структураны түзүү үчүн бири-бирине жабышып калуу жөндөмү үчүн бета баракчалар деп аталат.
3. Биология белоктордун структурасынын үчүнчү түрүн билдиретстереорегуляциясы жок жана тышкы шарттардын таасири астында структурасын өзгөртүүгө жөндөмдүү татаал, чачыранды, иретсиз фрагменттер.

Табигый протеиндердин эч кандай мисалдары аныкталган эмес.

Үчүнчү билим

Бул "глобула" деп аталган кыйла татаал конформация. Мындай белок деген эмне? Анын структурасы экинчи даражадагы түзүлүшкө негизделген, бирок топтордун атомдорунун ортосундагы өз ара аракеттенүүнүн жаңы типтери кошулуп, бүт молекула бүктөлгөндөй сезилет, ошентип, гидрофилдик топтор глобуланын ичине багытталганына көңүл бурулат, ал эми гидрофобдук топтор сыртка багытталган.

Бул суунун коллоиддик эритмелериндеги белок молекуласынын зарядын түшүндүрөт. Өз ара аракеттенүүнүн кандай түрлөрү бар?

1. Суутек байланыштары - экинчи структурадагыдай эле бөлүктөрдүн ортосунда өзгөрүүсүз калат.
2. Гидрофобдук (гидрофильдик) өз ара аракеттенүүлөр - полипептид сууда эригенде пайда болот.
3. Иондук тартылуу - аминокислота калдыктарынын (радикалдардын) карама-каршы заряддуу топторунун ортосунда пайда болот.
4. Коваленттик өз ара аракеттешүү - белгилүү бир кислота жерлеринин - цистеиндин молекулаларынын, тагыраак айтканда, алардын куйруктарынын ортосунда түзүүгө жөндөмдүү.

Ошентип, үчүнчү даражадагы түзүлүштөгү белоктордун курамын жана структурасын химиялык өз ара аракеттенүүнүн ар кандай түрлөрүнөн улам алардын конформациясын кармап турган жана стабилдештирүүчү глобулаларга бүктөлгөн полипептиддик чынжырлар катары мүнөздөөгө болот. Мындай пептиддердин мисалдары:фосфоглицерат кеназа, тРНК, альфа-кератин, жибек фиброин жана башкалар.

Төрттүк түзүлүш

Бул белоктор пайда кылган эң татаал шарлардын бири. Бул түрдөгү белоктордун түзүлүшү жана функциялары өтө ар тараптуу жана өзгөчө.

Бул эмне деген конформация? Булар бири-биринен көз карандысыз түзүлгөн бир нече (айрым учурларда ондогон) чоң жана кичине полипептиддик чынжырлар. Бирок, биз үчүнчү даражадагы түзүлүш үчүн эсептеген ошол эле өз ара аракеттенишүүлөрдөн улам, бул пептиддердин баары бири-бири менен бурулуп, чырмалышат. Ушундай жол менен металл атомдорун, липид топторун жана углевод топторун камтый турган татаал конформациялык глобулалар алынат. Мындай протеиндердин мисалдары: ДНК-полимераза, тамеки вирусунун белок кабыгы, гемоглобин жана башкалар.

Биз карап чыккан бардык пептиддик структуралар хроматографияны, центрифугалоону, электрондук жана оптикалык микроскопияны жана жогорку компьютердик технологияларды колдонуунун заманбап мүмкүнчүлүктөрүнө негизделген лабораторияда өздөрүнүн идентификациялоо ыкмаларына ээ.

Аткарылган функциялар

Белоктордун түзүлүшү жана кызматы бири-бири менен тыгыз байланышта. Башкача айтканда, ар бир пептид белгилүү бир ролду ойнойт, уникалдуу жана өзгөчө. Бир тирүү клеткада бир эле учурда бир нече маанилүү операцияларды жасай алгандар да бар. Бирок тирүү жандыктардын организмдериндеги белок молекулаларынын негизги функцияларын жалпыланган түрдө көрсөтүүгө болот:

1. Кыймылды колдоо. Бир клеткалуу организмдер, же органеллдер, же кээ бирлериклеткалардын түрлөрү кыймылга, жыйрылууга, жылышууга жөндөмдүү. Бул алардын кыймылдаткыч аппаратынын структурасына кирген белоктор тарабынан камсыз кылынат: кирпиктер, желектер, цитоплазмалык мембрана. Эгер кыймылдай албаган клеткалар жөнүндө сөз кыла турган болсок, анда белоктор алардын жыйрылышына салым кошо алат (булчуң миозин).
2. Азыктандыруучу же резервдик функция. Бул жумурткаларда, эмбриондордо жана өсүмдүктөрдүн уруктарында белок молекулаларынын топтолушу, жетишпеген азыктарды андан ары толуктоо. Бөлүнгөндө пептиддер тирүү организмдердин нормалдуу өнүгүшү үчүн зарыл болгон аминокислоталарды жана биологиялык активдүү заттарды берет.
3. Энергия функциясы. Углеводдордон тышкары белоктор да организмге күч бере алат. 1 г пептидди ыдыратканда 17,6 кДж пайдалуу энергия аденозинтрифосфат (АТФ) түрүндө бөлүнүп чыгат, ал турмуштук процесстерге жумшалат.
4. Сигнал жана жөнгө салуу функциясы. Ал жүрүп жаткан процесстерди кылдаттык менен көзөмөлдөөнү жана сигналдарды клеткалардан ткандарга, алардан органдарга, акыркылардан системаларга ж.б. өткөрүүдөн турат. Кадимки мисал - кандагы глюкозанын көлөмүн так аныктаган инсулин.
5. Кабылдагыч функциясы. Ал мембрананын бир тарабындагы пептиддин конформациясын өзгөртүү жана экинчи учун реструктуризацияга тартуу аркылуу ишке ашырылат. Ошол эле учурда сигнал жана керектүү маалымат берилет. Көбүнчө, мындай белоктор клеткалардын цитоплазмалык мембраналарына курулат жана ал аркылуу өткөн бардык заттарды катуу көзөмөлдөйт. жөнүндө да кабарлайтайлана-чөйрөдөгү химиялык жана физикалык өзгөрүүлөр.
6. Пептиддердин транспорттук функциясы. Ал канал белоктору жана ташуучу белоктор тарабынан ишке ашырылат. Алардын ролу айкын - керектүү молекулаларды концентрациясы жогору болгон бөлүктөрдөн азыраак жерлерге жеткирүү. Бир типтүү мисал кычкылтек менен көмүр кычкыл газынын органдар жана ткандар аркылуу гемоглобин белок аркылуу ташылышы болуп саналат. Алар ошондой эле төмөнкү молекулалык салмактагы кошулмаларды ичиндеги клетка мембранасы аркылуу жеткиришет.
7. Структуралык функция. Белоктордун эң негизгилеринин бири. Бардык клеткалардын түзүлүшү, алардын органеллдери так пептиддер менен камсыз кылынат. Алар, алкак сыяктуу, формасын жана түзүлүшүн белгилейт. Мындан тышкары, алар аны колдошот жана керек болсо өзгөртүшөт. Демек, өсүү жана өнүгүү үчүн бардык тирүү организмдер рациондо белокторго муктаж. Бул пептиддерге эластин, тубулин, коллаген, актин, кератин жана башкалар кирет.
8. Катализдик функция. Муну ферменттер кылат. Көптөгөн жана ар түрдүү, алар организмдеги бардык химиялык жана биохимиялык реакцияларды тездетет. Алардын катышуусусуз ашказандагы кадимки алма эки күндүн ичинде сиңип калышы мүмкүн, чирип кетүү ыктымалдыгы жогору. Каталаза, пероксидаза жана башка ферменттердин таасири астында бул процесс эки саатка созулат. Жалпысынан, белоктордун ушул ролунун аркасында анаболизм жана катаболизм, б.а. пластикалык жана энергетикалык метаболизм ишке ашырылат.

Коргоочу ролу

Белоктар денени коргоо үчүн иштелип чыккан коркунучтардын бир нече түрү бар.

Биринчиден, химиялыктравматикалык реагенттердин, газдардын, молекулалардын, түрдүү спектрдеги заттардын чабуулу. Пептиддер алар менен химиялык аракетке кирип, аларды зыянсыз формага айландырышат же жөн эле нейтралдаштырат.

Экинчиден, жаралардын физикалык коркунучу - эгерде фибриноген белок жаракат алган жерде өз убагында фибринге айланбаса, анда кан уюп калбайт, демек, блокада болбойт. Андан кийин, тескерисинче, плазмин пептидине муктаж болот, ал уюган канды эритип, тамырдын ачыктыгын калыбына келтирүүгө жөндөмдүү.

Үчүнчүдөн, иммунитетке коркунуч. Иммундук коргонууну түзгөн белоктордун түзүлүшү жана мааниси өтө маанилүү. Антителолор, иммуноглобулиндер, интерферондор адамдын лимфа жана иммундук системасынын маанилүү жана маанилүү элементтери. Ар кандай бөтөн бөлүкчө, зыяндуу молекула, клетканын өлүк бөлүгү же бүт структурасы пептиддик кошулма менен дароо иликтөөгө алынат. Ошондуктан адам өз алдынча, дары-дармектердин жардамысыз күн сайын өзүн инфекциялардан жана жөнөкөй вирустардан коргой алат.

Физикалык касиеттери

Клетка протеининин түзүлүшү өтө өзгөчө жана аткарылган функцияга көз каранды. Бирок бардык пептиддердин физикалык касиеттери окшош жана төмөнкү мүнөздөмөлөргө чейин кайнайт.

1. Молекуланын салмагы 1 000 000 Дальтонго чейин.
2. Коллоиддик системалар суудагы эритмеде түзүлөт. Ал жерде түзүм чөйрөнүн кычкылдыгына жараша өзгөрүшү мүмкүн болгон зарядка ээ болот.
3. Катуу шарттарга (нурлануу, кислота же щелоч, температура ж.денатура. Бул процесс 90% учурларда кайтарылгыс. Бирок, тескери жылышуу да бар - ренатурация.

Бул пептиддердин физикалык мүнөздөмөлөрүнүн негизги касиеттери.