Ар бир тирүү клеткада көптөгөн химиялык реакциялар болот. Ферменттер (ферменттер) өзгөчө жана өтө маанилүү кызматтары бар белоктор. Алар биокатализаторлор деп аталат. Организмдеги белок ферменттеринин негизги милдети биохимиялык реакцияларды тездетүү. Өз ара аракеттенүүсү бул молекулалар тарабынан катализделген баштапкы реагенттер субстрат, ал эми акыркы кошулмалар продуктулар деп аталат.
Табиятта фермент белоктору тирүү системаларда гана иштешет. Бирок заманбап биотехнологияда, клиникалык диагностикада, фармацевтикада жана медицинада тазаланган ферменттер же алардын комплекстери, ошондой эле системанын иштеши жана изилдөөчү үчүн маалыматтарды визуалдаштыруу үчүн зарыл болгон кошумча компоненттер колдонулат.
Ферменттердин биологиялык мааниси жана касиеттери
Бул молекулаларсыз тирүү организм иштей албайт. Бүт жашоо процесстери ферменттер урматында гармониялуу иштейт. Организмдеги фермент белокторунун негизги милдети зат алмашууну жөнгө салуу. Аларсыз нормалдуу зат алмашуу мүмкүн эмес. Молекулярдык активдүүлүк жөнгө салынатактиваторлор (индукторлор) же ингибиторлор. Башкаруу протеин синтезинин ар кандай деңгээлдеринде иштейт. Ал даяр молекулага карата да "иштейт".
Белок-ферменттердин негизги касиети – белгилүү бир субстрат үчүн өзгөчөлүк. Жана, ошого жараша, бир гана же азыраак бир катар реакцияларды катализдөө мүмкүнчүлүгү. Адатта мындай процесстер кайра кайтарылат. Бир фермент эки функцияга тең жооп берет. Бирок бул баары эмес.
Фермент белокторунун ролу абдан маанилүү. Аларсыз биохимиялык реакциялар жүрбөйт. Ферменттердин аракетинин аркасында реагенттер энергияны олуттуу чыгымдабастан активдештирүү тосмосун жеңе алат. Организмде температураны 100°Сден ысытууга же химиялык лаборатория сыяктуу агрессивдүү компоненттерди колдонууга эч кандай жол жок. Фермент протеин субстрат менен байланышат. Байланышкан абалда модификация акыркынын кийинчерээк чыгышы менен ишке ашат. Химиялык синтезде колдонулган бардык катализаторлор ушинтип иштейт.
Фермент белок молекуласынын уюмдашуу деңгээли кандай?
Көбүнчө бул молекулалар үчүнчү (глобула) же төртүнчү (бир нече туташкан глобула) белок структурасына ээ. Биринчиден, алар сызыктуу түрдө синтезделет. Анан алар керектүү түзүлүшкө бүктөлүшөт. Ишти камсыз кылуу үчүн биокатализатор белгилүү бир түзүлүшкө муктаж.
Ферменттер, башка белоктор сыяктуу, ысыктан, рНнын ашкере баалуулуктарынан, агрессивдүү химиялык кошулмаларда жок кылынат.
Кошумча касиеттерэнзимдер
Алардын арасында компоненттердин төмөнкү өзгөчөлүктөрү айырмаланат:
- Стереоспецификалык - бир гана продукттун түзүлүшү.
- Регио тандоо - химиялык байланышты бузуу же топту бир гана позицияда өзгөртүү.
- Химоселективдүүлүк - бир гана реакциянын катализи.
Жумуштун өзгөчөлүктөрү
Ферменттин өзгөчөлүгү ар кандай. Ал эми кандайдыр бир фермент түзүлүшү боюнча окшош бирикмелердин белгилүү бир субстрат же тобуна карата дайыма активдүү болот. Белок эмес катализаторлор мындай касиетке ээ эмес. Өзгөчөлүк 10−10 моль/л болушу мүмкүн болгон байланыш константасы (моль/л) менен өлчөнөт. Активдүү ферменттин иши тез. Бир молекула секундасына миңдеген миллиондогон операцияларды катализдейт. Биохимиялык реакциялардын ылдамдануу даражасы кадимки катализаторлорго караганда бир кыйла (1000-100000 эсе) жогору.
Ферменттердин аракети бир нече механизмдерге негизделген. Эң жөнөкөй өз ара аракеттенүү бир субстрат молекуласы менен болот, андан кийин продукт пайда болот. Көпчүлүк ферменттер реакцияга кирген 2-3 түрдүү молекуланы байланыштыра алышат. Мисалы, бир топтун же атомдун бир кошулмадан экинчисине өтүшү же "пинг-понг" принциби боюнча эки жолу алмаштыруу. Бул реакцияларда адатта бир субстрат туташып, экинчиси фермент менен функционалдык топ аркылуу байланышат.
Ферменттердин аракет механизмин изилдөө төмөнкү ыкмаларды колдонуу менен ишке ашат:
- Аралык жана акыркы продукциянын аныктамалары.
- Структуранын геометриясын жана функционалдык топторун изилдөө менен байланышкансубстрат жана жогорку реакция ылдамдыгын камсыз кылат.
- Фермент гендеринин мутациясы жана анын синтези менен активдүүлүгүнүн өзгөрүшүн аныктоо.
Активдүү жана туташтыруучу борбор
Субстрат молекуласы фермент протеининен алда канча кичине. Демек, байланыш биокатализатордун функционалдык топторунун аздыгынан пайда болот. Алар аминокислоталардын белгилүү бир топтомунан турган активдүү борборду түзөт. Татаал белоктордун структурасында протеиндик эмес мүнөздөгү протездик топ бар, ал активдүү борбордун бөлүгү да боло алат.
Ферменттердин өзүнчө бир тобун бөлүп көрсөтүү керек. Алардын молекуласында молекула менен тынымсыз байланышып, андан бөлүнүп чыгуучу кофермент бар. Толук пайда болгон фермент белок голофермент деп аталат, ал эми кофактор алынып салынганда апофермент деп аталат. Витаминдер, металлдар, азоттуу негиздердин туундулары көбүнчө коферменттин ролун аткарышат (NAD - никотинамид аденин динуклеотид, ФАД - флавин аденин динуклеотид, ФМН - флавин мононуклеотид).
Байланыш сайты субстраттын өзгөчөлүгүн камсыз кылат. Анын аркасында туруктуу субстрат-фермент комплекси түзүлөт. Глобулдун структурасы субстраттын байланышын камсыз кылуучу белгилүү өлчөмдөгү бетинде ниша (жарык же ойдуң) болгудай кылып курулган. Бул зона, адатта, активдүү борбордон алыс эмес жайгашкан. Кээ бир ферменттерде кофакторлор же металл иондору менен байланышуу жерлери бар.
Тыянак
Белок-Фермент организмде маанилүү роль ойнойт. Мындай заттар химиялык реакцияларды катализдейт, зат алмашуу процессине – зат алмашууга жооптуу. Ар бир тирүү клеткада жүздөгөн биохимиялык процесстер тынымсыз жүрүп турат, анын ичинде редукция реакциялары, бөлүнүү жана бирикмелердин синтези. Заттардын кычкылданышы энергиянын көп бөлүнүп чыгышы менен дайыма жүрөт. Ал өз кезегинде углеводдорду, белокторду, майларды жана алардын комплекстерин түзүүгө жумшалат. Бөлүнүүчү продуктулар керектүү органикалык кошулмалардын синтези үчүн курулуш материалы болуп саналат.
