Биздин макала Жердеги жашоо кубулушунун негизи болгон заттардын касиеттерин изилдөөгө арналат. Белок молекулалары клеткалык эмес формаларда – вирустар, прокариоттук жана ядролук клеткалардын цитоплазмасынын жана органеллдеринин бир бөлүгү болуп саналат. Нуклеин кислоталары менен катар тукум куучулук субстанциясын – хроматинди түзүп, ядронун негизги компоненттерин – хромосомаларды түзөт. Сигнал берүү, куруу, каталитикалык, коргоочу, энергия - бул белоктор аткарган биологиялык функциялардын тизмеси. Белоктордун физикалык-химиялык касиеттери алардын эритүү, чөктүрүү жана туздоо жөндөмдүүлүгү. Мындан тышкары, алар денатурацияга жөндөмдүү жана химиялык табияты боюнча амфотердик бирикмелер болуп саналат. Келгиле, белоктордун бул касиеттерин дагы изилдеп көрөлү.
Белок мономерлеринин түрлөрү
20 α-аминокислоталар белоктун структуралык бирдиктери болуп саналат. Аларда углеводороддук радикалдан тышкары NH2- амин тобу жана COOH-карбоксил тобу. Функционалдык топтор белок мономерлеринин кислоталык жана негизги касиеттерин аныктайт. Ошондуктан органикалык химияда бул класстагы бирикмелер амфотердик заттар деп аталат. Молекуланын ичиндеги карбоксил тобунун суутек иондору бөлүнүп, амино группалар менен байланышта болот. Натыйжада ички туз пайда болот. Эгерде молекулада бир нече карбоксил топтору бар болсо, анда кошулма кычкыл болот, мисалы, глутамин же аспарагин кислотасы. Аминотоптор басымдуу болсо, аминокислоталар негиздүү (гистидин, лизин, аргинин). Функционалдык топтордун бирдей саны менен пептиддик эритме нейтралдуу реакцияга ээ. Аминокислоталардын үч түрүнүн тең болушу белоктордун кандай өзгөчөлүктөргө ээ болоруна таасир этээри аныкталган. Белоктордун физика-химиялык касиеттери: эригичтиги, рН, макромолекула заряды, кислота жана негизги аминокислоталардын катышы менен аныкталат.
Пептиддердин эригичтигине кандай факторлор таасир этет
Белоктун макромолекулаларынын гидратация же эритүү процесстери көз каранды болгон бардык зарыл критерийлерди билели. Булар: мейкиндик конфигурациясы жана молекулалык салмагы, аминокислота калдыктарынын саны менен аныкталат. Ошондой эле уюлдук жана полярдуу эмес бөлүктөрүнүн – үчүнчү даражадагы түзүлүштөгү белоктун бетинде жайгашкан радикалдардын катышы жана полипептиддик макромолекуланын жалпы заряды эске алынат. Жогорудагы касиеттердин бардыгы белоктун эригичтигине түздөн-түз таасирин тийгизет. Келгиле, аларды кененирээк карап чыгалы.
Глобулалар жана алардын нымдоо жөндөмдүүлүгү
Эгер пептиддин тышкы структурасы сфералык формага ээ болсо, анда анын глобулярдык түзүлүшү жөнүндө айтуу адатка айланган. Ал суутек жана гидрофобдук байланыштар, ошондой эле макромолекуланын карама-каршы заряддуу бөлүктөрүнүн электростатикалык тартылуу күчтөрү менен турукташтырылган. Мисалы, кан аркылуу кычкылтек молекулаларын ташуучу гемоглобин төртүнчүлүгүндө гем менен бириккен миоглобиндин төрт фрагментинен турат. Альбуминдер, α- жана ϒ-глобулиндер сыяктуу кан белоктору кан плазмасынын заттары менен оңой өз ара аракеттенишет. Инсулин - сүт эмүүчүлөрдүн жана адамдардын кандагы глюкозанын деңгээлин жөнгө салган дагы бир глобулярдык пептид. Мындай пептиддик комплекстердин гидрофобдук бөлүктөрү компакт түзүлүштүн ортосунда, ал эми гидрофильдүү бөлүктөрү анын бетинде жайгашкан. Бул аларды организмдин суюк чөйрөсүндө жергиликтүү касиеттердин сакталышын камсыз кылат жана аларды сууда эрүүчү белоктордун тобуна бириктирет. Адамдын жана жаныбардын клеткаларынын кабыкчаларынын мозаикалык түзүлүшүн түзүүчү глобулярдык белоктор өзгөчө болуп саналат. Алар гликолипиддер менен байланышкан жана клеткалар аралык суюктукта эрибейт, бул алардын клеткадагы тосмо ролун камсыз кылат.
Фибриллярдык пептиддер
Дермистин бир бөлүгү болгон жана анын бекемдигин жана ийкемдүүлүгүн аныктаган коллаген жана эластин жип сымал түзүлүшкө ээ. Алар мейкиндик конфигурациясын өзгөртүп, сунууга жөндөмдүү. Фиброин жибек куртунун личинкалары тарабынан өндүрүлгөн табигый жибек белок болуп саналат. Анын курамында кичинекей массалуу жана молекулалык узундуктагы аминокислоталардан турган кыска структуралык жипчелер бар. Булар биринчи кезекте серин, аланин жана глицин. Анынполипептиддик чынжырлар мейкиндикте вертикалдык жана горизонталдык багытта багытталган. Зат структуралык полипептиддерге кирет жана катмарлуу формага ээ. Глобулярдык полипептиддерден айырмаланып, фибрилдерден турган белоктун эригичтиги өтө төмөн, анткени анын аминокислоталарынын гидрофобдук радикалдары макромолекуланын бетинде жатып, полярдуу эриткич бөлүкчөлөрүн түртөт.
Кератиндер жана алардын түзүлүшүнүн өзгөчөлүктөрү
Фибриллярдык формадагы структуралык белоктордун, мисалы, фиброин жана коллаген тобун эске алып, жаратылышта кеңири таралган пептиддердин дагы бир тобуна – кератиндерге токтоло кетүү зарыл. Алар адамдын жана жаныбарлардын денесинин чач, тырмак, жүн, жүн, туяк жана тырмак сыяктуу бөлүктөрүнүн негизи болуп саналат. Биохимиялык түзүлүшү жагынан кератин деген эмне? Пептиддердин эки түрү бар экени аныкталган. Биринчиси спираль экинчилик түзүлүшкө ээ (α-кератин) жана чачтын негизин түзөт. Башкасы катуу катмарлуу фибрилдер менен берилген - бул β-кератин. Ал жаныбарлардын денесинин катуу бөлүктөрүндө: туяктарда, канаттуулардын тумшуктарында, сойлоп жүрүүчүлөрдүн кабырчыктарында, жырткыч сүт эмүүчүлөрдүн жана канаттуулардын тырмактарында кездешет. Анын валин, фенилаланин, изолейцин сыяктуу аминокислоталарында көп сандагы гидрофобдук радикалдар бар экенине негизделген кератин деген эмне? Бул коргоочу жана структуралык функцияларды аткарган сууда жана башка полярдык эриткичтерде эрибеген белок.
Белок полимеринин зарядына чөйрөнүн рНынын таасири
Буга чейин белоктун функционалдык топторун айтканбызмономерлер - аминокислоталар, алардын касиеттерин аныктоо. Эми полимердин заряды да алардан көз каранды экенин кошумчалайбыз. Иондук радикалдар – глютамин жана аспарагин кислоталарынын карбоксил топтору жана аргинин менен гистидиндин амин топтору – полимердин жалпы зарядына таасирин тийгизет. Алар ошондой эле кычкыл, нейтралдуу же щелочтуу эритмелерде өзүн башкача алып жүрүшөт. Белоктун эригичтиги да ушул факторлорго көз каранды. Ошентип, pH <7, эритмеде протондордун ашыкча концентрациясы бар, алар карбоксилдин ыдырашына тоскоол болот, ошондуктан белок молекуласынын жалпы оң заряды көбөйөт.
Белоктун курамында катиондордун топтолушу нейтралдуу эритме чөйрөсүндө жана аргинин, гистидин жана лизин мономерлеринин ашыкча болушунда да көбөйөт. щелочтуу чөйрөдө полипептиддик молекуланын терс заряды көбөйөт, анткени суутек иондорунун ашыкча бөлүгү гидроксил топторун байланыштырып суу молекулаларын түзүүгө жумшалат.
Белоктун эригичтигин аныктоочу факторлор
Келгиле, бир белок спиралындагы оң жана терс заряддардын саны бирдей болгон жагдайды элестетип көрөлү. Бул учурда чөйрөнүн рНы изоэлектрдик чекит деп аталат. Пептиддик макромолекуланын жалпы заряды нөлгө айланат жана анын сууда же башка полярдык эриткичте эригичтиги минималдуу болот. Электролиттик диссоциациялоо теориясынын жоболору диполдордон турган полярдык эриткичте заттын эригичтиги канчалык жогору болсо, эриген кошулма бөлүкчөлөрү ошончолук поляризацияланган болот деп айтылат. Эригичтикти аныктоочу факторлорду да түшүндүрүшөтбелоктор: алардын изоэлектрдик чекити жана пептиддин гидратациясынын же солватациясынын анын макромолекуласынын жалпы зарядына көз карандылыгы. Бул класстын көпчүлүк полимерлери -COO- топторунун ашыкчасын камтыйт жана бир аз кислоталык касиетке ээ. Мурда айтылган мембраналык протеиндер жана пептиддер, алар тукум куучулуктун ядролук затынын - хроматиндин бир бөлүгү болуп калат. Акыркылары гистондор деп аталат жана полимер чынжырында көп сандагы аминотоптордун болушунан улам белгилүү негизги касиеттерге ээ.
Белоктордун электр талаасындагы кыймыл-аракети
Практикалык максаттар үчүн, мисалы, кан протеиндерин фракцияларга же жеке макромолекулаларга бөлүү зарыл болуп калат. Бул үчүн заряддалган полимердик молекулалардын электр талаасындагы электроддорго белгилүү бир ылдамдыкта жылыш жөндөмүн колдонууга болот. Ар кандай массадагы жана заряддагы пептиддерди камтыган эритме алып жүрүүчүгө: кагазга же атайын гелге салынат. Электрдик импульстарды, мисалы, кан плазмасынын бир бөлүгү аркылуу өткөрүү менен 18ге чейин айрым белоктордун фракциялары алынат. Алардын арасында: глобулиндердин бардык түрлөрү, ошондой эле эң маанилүү компоненти гана эмес (кан плазмасынын пептиддеринин массасынын 60%ке чейинин түзөт), ошондой эле осмос процесстеринде борбордук ролду ойногон белок альбумин. жана кан айлануу.
Туз концентрациясы белоктун эригичтигине кандай таасир этет
Пептиддердин гелдерди, көбүктөрдү жана эмульсияларды гана эмес, ошондой эле эритмелерди түзүү жөндөмдүүлүгү алардын физикалык-химиялык мүнөздөмөлөрүн чагылдырган маанилүү касиет болуп саналат. Мисалы, мурда окугандан эгиндеринин уруктарынын, сүттүн жана кандын сывороткасынын эндосперминде табылган альбуминдер 3 пайыздан 10 пайызга чейинки диапазондо натрий хлориди сыяктуу нейтралдуу туздардын концентрациясы менен тез суудагы эритмелерди түзүшөт. Ошол эле альбуминдердин мисалында белоктун эригичтигинин туздун концентрациясына көз карандылыгын билүүгө болот. Алар аммоний сульфатынын каныкпаган эритмесинде жакшы эрийт, ал эми өтө каныккан эритмеде алар кайра тунашат жана суунун бир бөлүгүн кошуу менен туздун концентрациясын андан ары төмөндөтүү менен алардын гидратация кабыкчасын калыбына келтирет.
Туздоо
Күчтүү кислоталар жана щелочтор түзүүчү туздардын эритмелери менен пептиддердин жогоруда сүрөттөлгөн химиялык реакциялары туздоо деп аталат. Ал белоктун заряддалган функционалдык топторунун туз иондору - металл катиондору жана кислота калдыктарынын аниондору менен өз ара аракеттенүү механизмине негизделген. Ал пептиддик молекуланын зарядын жоготуу, анын суу кабыгынын азайышы жана белок бөлүкчөлөрүнүн адгезиясы менен аяктайт. Натыйжада алар тунашат, бул тууралуу кийинчерээк талкуулайбыз.
Жаан-чачын жана денатурация
Ацетон жана этил спирти үчүнчү даражадагы түзүлүштөгү протеинди курчап турган суу кабыгын жок кылат. Бирок, бул ага жалпы зарядды нейтралдаштыруу менен коштолбойт. Бул процесс преципитация деп аталат, белоктун эригичтиги кескин төмөндөйт, бирок денатурация менен бүтпөйт.
Пептиддик молекулалар өз абалында көптөгөн экологиялык параметрлерге өтө сезгич болушат, мисалы,температура жана химиялык кошулмалардын концентрациясы: туздар, кислоталар же щелочтор. Изоэлектрдик чекитте бул эки фактордун тең аракетинин күчөшү полипептиддеги стабилдештирүүчү молекула ичиндеги (дисульфиддик көпүрөлөр, пептиддик байланыштар), коваленттик жана суутек байланыштарынын толук бузулушуна алып келет. Айрыкча, мындай шарттарда глобулярдык пептиддер денатурат болуп, физикалык-химиялык жана биологиялык касиеттерин толугу менен жоготот.
