Каталаза – дээрлик бардык тирүү организмдерде кездешүүчү фермент. Анын негизги милдети - организм үчүн зыянсыз заттарга суутек пероксидинин ажыроо реакциясын катализдөө. Каталаза клеткалардын жашоосу үчүн чоң мааниге ээ, анткени ал аларды реактивдүү кычкылтек түрлөрү менен жок кылуудан коргойт.
Жалпы маалымат
Каталаза ферменти оксидоредуктазаларга кирет, алар калыбына келтирүүчү (донордук) молекуладан электрондордун кычкылдануучу (акцептордук) молекулага өтүшүн катализдөөчү ферменттердин кеңири классына кирет.
Каталазанын адам организминде иштөөсү үчүн оптималдуу рН болжол менен 7, бирок реакциянын ылдамдыгы суутектин 6,8ден 7,5ке чейинки маанилеринде олуттуу өзгөрбөйт. Башка каталазалар үчүн оптималдуу рН 4төн 11ге чейин өзгөрөт., организмдин түрүнө жараша. Оптималдуу температура да өзгөрүп турат, адам үчүн бул болжол менен 37o C.
Каталаза эң ылдам ферменттердин бири. Анын бир эле молекуласы миллиондогон суутек пероксид молекуласын бир нече мүнөттүн ичинде сууга жана кычкылтекке айландыра алат.мага бир секунд бер. Энзимологиялык көз караштан алганда, бул каталаза ферменти көп сандагы жүгүртүүлөр менен мүнөздөлөт дегенди билдирет.
Фермент түзүлүшү
Каталаза – ар бири 500дөн ашык аминокислотадан турган төрт полипептиддик чынжырдан турган тетрамер. Ферментте порфириттик гемдин төрт тобу бар, анын аркасында реактивдүү кычкылтек түрлөрү менен реакцияга кирет. Кычкылданган гем – каталазанын протездик тобу.
Ачылуулар таржымалы
Каталаза илимпоздорго 1818-жылы тирүү клеткалардагы суутек перекисин ачкан химик Луи Жак Тенар анын бузулушу мурда белгисиз биологиялык заттын аракетинен улам болгон деп божомолдогонго чейин белгилүү болгон.
1900-жылы немис химиги Оскар Лёв биринчи жолу «каталаза» терминин табышмактуу пероксидди ажыроочу затка карата киргизген. Ал ошондой эле каталаза ферменти кайсы жерде бар деген суроого жооп берүүгө жетишкен. Көптөгөн эксперименттердин натыйжасында Оскар Лев бул ферменттин дээрлик бардык жаныбарлар жана өсүмдүк организмдерине мүнөздүү экенин аныктаган. Тирүү клеткада, башка көптөгөн ферменттер сыяктуу эле, каталаза пероксисомаларда болот.
1937-жылы каталаза биринчи жолу уйдун боорунан кристаллдашкан. 1938-жылы ферменттин молекулалык салмагы аныкталган - 250 кДа. 1981-жылы окумуштуулар бодо малдын каталазасынын үч өлчөмдүү түзүлүшүн сүрөткө тартышкан.
Суутек пероксидинин катализи
Суутек перекиси болгонуна карабастанкөптөгөн нормалдуу зат алмашуу процесстеринин продуктусу, ал организм үчүн зыянсыз эмес.
Клеткалардын жана ткандардын бузулушуна жол бербөө үчүн суутектин перекиси тез арада башка, организм үчүн анча кооптуу эмес затка айланышы керек. Каталаза ферменти дал ушул милдетти аткарат – ал пероксид молекуласын эки суу молекуласына жана кычкылтек молекуласына ажыратат.
Тирүү ткандардагы суутек пероксидинин ажыроо реакциясы:
2 H2O2 → 2 H2O + O 2
Каталаза ферменти тарабынан суутек перекисинин ажырашынын молекулярдык механизми али так изилдене элек. Реакция эки этапта жүрөт деп болжолдонууда – биринчи этапта каталазанын протездик тобундагы темир пероксиддин кычкылтек атому менен байланышып, бир молекула суу бөлүнүп чыгат. Экинчи кадамда кычкылданган гем башка суутек перекиси молекуласы менен реакцияга кирип, натыйжада дагы бир суу молекуласы жана бир кычкылтек молекуласы пайда болот.
Каталаза ферментинин суутек перекисине мындай аракетинен улам кыртыш үлгүлөрүндө бул активдүү заттын бар экендигин аныктоо оңой. Бул үчүн, сыноо үлгүсүнө суутек перекидин аз өлчөмдө кошуп, реакцияга байкоо жүргүзүү жетиштүү. Ферменттин болушу кычкылтек көбүкчөлөрүнүн пайда болушу менен көрсөтүлөт. Бул реакция жакшы, анткени ал эч кандай атайын жабдууларды же аспаптарды талап кылбайт - аны жөн эле көз менен байкоого болот.
Айта кетчү нерсе, ионкандайдыр бир оор металл атаандаштыкка туруштук бербеген каталаза ингибитору катары иштей алат. Мындан тышкары, белгилүү цианид ткандарда суутек перекиси көп болсо, каталазанын атаандаш ингибитору катары өзүн алып жүрөт. Арсенаттар активаторлордун ролун ойношот.
Колдонмо
Каталаза ферментинин суутек перекиси боюнча ажыроочу таасири тамак-аш өнөр жайында колдонулушун тапты - бул ферменттин жардамы менен сүт алынып салынат H2 О 2 сырды жасоодон мурун. Дагы бир колдонмо - азыктарды кычкылдануудан коргогон атайын тамак-аш таңгагы. Каталаза текстиль өнөр жайында кездемелерден суутек перекисин тазалоо үчүн да колдонулат.
Ал контакт линзаларынын гигиенасында аз өлчөмдө колдонулат. Кээ бир дезинфекциялоочу каражаттардын курамында суутек перекиси бар жана линзаларды кайра колдонуудан мурун бул кошулманы бузуу үчүн каталаза колдонулат.
Аракет
Каталаза ферментинин активдүүлүгү организмдин жашына жараша болот. Жаш кыртыштарда ферменттин активдүүлүгү карыларга караганда бир топ жогору. Жаш өткөн сайын адамдарда да, жаныбарларда да каталаза активдүүлүгү органдардын жана ткандардын картаюусунун натыйжасында акырындык менен төмөндөйт.
Жакында жүргүзүлгөн изилдөөгө ылайык, каталаза активдүүлүгүнүн төмөндөшү чачтын агарышынын мүмкүн болуучу себептеринин бири болуп саналат. Суутек перекиси адамдын организминде дайыма түзүлөт, бирок зыяны жок - каталаза аны тез ыдырат. Бирок бул ферменттин деңгээли азайса, анда бардык суутек перекиси фермент тарабынан катализделбегени анык. Ошентип, чачты ээритип, ичинен агартаттабигый боектор. Бул күтүлбөгөн ачылыш азыр изилдөөчүлөр тарабынан сыналууда жана чачтын агарышын токтото турган дарыларды иштеп чыгууда роль ойношу мүмкүн.
