"Фермент" деген сөздүн латын тамырлары бар. Котормодо бул "кычкыл камыр" дегенди билдирет. Англис тилинде «фермент» деген түшүнүк колдонулат, ал грек термининен келип чыккан, бир эле нерсени билдирет. Ферменттер атайын белоктор. Алар клеткаларда түзүлөт жана биохимиялык процесстердин жүрүшүн тездетүү жөндөмүнө ээ. Башка сөз менен айтканда, алар биологиялык катализатор катары иштешет. Ферменттердин аракетинин өзгөчөлүгү эмнеде экенин андан ары карайлы. Өзгөчөлүктүн түрлөрү макалада да сүрөттөлөт.
Жалпы мүнөздөмөлөр
Кээ бир ферменттердин каталитикалык активдүүлүгүнүн көрүнүшү бир катар белок эмес бирикмелердин болушу менен шартталган. Алар кофакторлор деп аталат. Алар 2 топко бөлүнөт: металл иондору жана бир катар органикалык эмес заттар, ошондой эле коферменттер (органикалык бирикмелер).
Аракет механизми
Химиялык табияты боюнча ферменттер белоктордун тобуна кирет. Бирок, акыркысынан айырмаланып, каралып жаткан элементтер активдүү сайтты камтыйт. Бул аминокислота калдыктарынын функционалдык топторунун уникалдуу комплекси. Алар ферменттин үчүнчү же төртүнчү түзүлүшүнөн улам мейкиндикте катуу ориентацияланган. Активдеборбору обочолонгон каталитикалык жана субстрат сайттары болуп саналат. Акыркысы ферменттердин өзгөчөлүгүн аныктайт. Субстрат - бул белок аракет кылган зат. Буга чейин алардын өз ара аракеттенүүсү "сепилдин ачкычы" принциби боюнча ишке ашырылат деп эсептелген. Башка сөз менен айтканда, активдүү сайт субстрат так дал келиши керек. Учурда башка гипотеза үстөмдүк кылууда. Башында так дал келүү жок деп эсептелет, бирок ал заттардын өз ара аракеттешүүсүнүн жүрүшүндө пайда болот. Экинчи - каталитикалык - сайт иш-аракеттин өзгөчөлүгүнө таасир этет. Башкача айтканда, ал тездетилген реакциянын мүнөзүн аныктайт.
Имарат
Бардык ферменттер бир жана эки компоненттүү болуп бөлүнөт. Биринчилери жөнөкөй белоктордун түзүлүшүнө окшош түзүлүшкө ээ. Алар бир гана аминокислоталарды камтыйт. Экинчи топ - белоктор - белок жана белок эмес бөлүктөрүн камтыйт. Акыркысы кофермент, биринчиси апофермент. Акыркысы ферменттин субстраттык өзгөчөлүгүн аныктайт. Башкача айтканда, активдүү борбордо субстрат сайтынын милдетин аткарат. Коэнзим, демек, каталитикалык аймак катары иш-аракет кылат. Ал аракеттин өзгөчөлүгүнө байланыштуу. Витаминдер, металлдар жана башка төмөнкү молекулалуу кошулмалар кофермент катары иштеши мүмкүн.
Катализ
Ар кандай химиялык реакциянын болушу өз ара аракеттенүүчү заттардын молекулаларынын кагылышуусу менен байланышкан. Алардын системадагы кыймылы потенциалдык бош энергиянын болушу менен аныкталат. Химиялык реакция үчүн молекулалар өтүшү керекабалы. Башкача айтканда, алар энергетикалык тоскоолдуктан өтүү үчүн жетиштүү күчкө ээ болушу керек. Бул бардык молекулаларды реактивдүү кылуу үчүн минималдуу энергия көлөмүн билдирет. Бардык катализаторлор, анын ичинде ферменттер, энергетикалык тоскоолдукту төмөндөтүүгө жөндөмдүү. Бул реакциянын тездетилген жүрүшүнө өбөлгө түзөт.
Ферменттердин өзгөчөлүгү кандай?
Бул жөндөмдүүлүк белгилүү бир реакциянын гана тездешинде туюнат. Ферменттер бир эле субстратта иштей алат. Бирок, алардын ар бири белгилүү бир реакцияны гана ылдамдатат. Ферменттин реактивдүү өзгөчөлүгүн пируватдегидрогеназа комплексинин мисалынан байкоого болот. Бул ПВКга таасир этүүчү белокторду камтыйт. Негизгилери: пируватдегидрогеназа, пируватдекарбоксилаза, ацетилтрансфераза. Реакциянын өзү ПВХнын кычкылдануу декарбоксилдешүүсү деп аталат. Анын продуктусу активдүү уксус кислотасы.
Классификация
Ферменттердин өзгөчөлүгүнүн төмөнкү түрлөрү бар:
- Стереохимиялык. Ал заттын мүмкүн болгон субстрат стереоизомерлеринин бирине таасир этүү жөндөмдүүлүгү менен туюнтулат. Мисалы, фумарат гидротазасы фумаратта аракет кыла алат. Бирок ал cis изомерине - малеин кислотасына таасирин тийгизбейт.
- Абсолюттук. Бул түрдөгү ферменттердин спецификасы заттын белгилүү бир субстратка гана таасир эте алуу жөндөмдүүлүгүнөн көрүнөт. Мисалы, сахараза сахароза менен, аргиназа аргинин менен жана башкалар менен реакцияга кирет.
- Тууган. Бул ферменттердин өзгөчөлүгүжагдай заттын бир түрдөгү байланышы бар субстраттардын тобуна таасир этүү жөндөмдүүлүгү менен туюнтулат. Мисалы, альфа-амилаза гликоген жана крахмал менен реакцияга кирет. Аларда гликозиддик типтеги байланыш бар. Трипсин, пепсин, химотрипсин пептиддик топтун көптөгөн белокторуна таасир этет.
Температура
Ферменттер белгилүү бир шарттарда өзгөчөлүккө ээ. Алардын көбү үчүн оптималдуу температура + 35 … + 45 градуска чейин кабыл алынат. Зат төмөнкү ылдамдыктагы шарттарга коюлганда, анын активдүүлүгү төмөндөйт. Бул абал кайтарымсыз инактивация деп аталат. Температура көтөрүлгөндө анын жөндөмдүүлүгү калыбына келет. Бул t көрсөтүлгөн маанилерден жогору болгон шарттарда жайгаштырылганда, инактивация да болот деп айтууга болот. Бирок, бул учурда, ал кайра кайтарылгыс болот, анткени температура төмөндөгөндө калыбына келбейт. Бул молекуланын денатурациясына байланыштуу.
pHтин таасири
Молекуланын заряды кычкылдуулукка жараша болот. Демек, рН активдүү жердин активдүүлүгүнө жана ферменттин өзгөчөлүгүнө таасир этет. Ар бир зат үчүн оптималдуу кислоталык индекси ар кандай болот. Бирок көпчүлүк учурда 4-7ге жетет. Мисалы, шилекей альфа-амилаза үчүн оптималдуу кычкылдуулук 6,8 түзөт. Ошол эле учурда, бир катар өзгөчөлүктөр бар. Пепсиндин оптималдуу кычкылдуулугу, мисалы, 1,5-2,0, химотрипсин жана трипсин 8-9.
Концентрация
Фермент канчалык көп болсо, реакция ылдамдыгы ошончолук тез болот. Окшошсубстраттын концентрациясына карата да корутунду чыгарууга болот. Бирок, максаттын каныккан мазмуну теориялык жактан ар бир зат үчүн аныкталат. Аны менен бирге, бардык активдүү борборлор жеткиликтүү субстрат менен ээлейт. Бул учурда, ферменттин өзгөчөлүгү максаттардын кийинки кошулуусуна карабастан максималдуу болот.
Жөнгө салуучу заттар
Аларды ингибиторлор жана активаторлор деп бөлүүгө болот. Бул категориялардын экөө тең спецификалык эмес жана конкреттүү болуп бөлүнөт. Активаторлордун акыркы түрүнө өт туздары (уйку бездеги липаза үчүн), хлорид иондору (альфа-амилаза үчүн), туз кислотасы (пепсин үчүн) кирет. Белгилүү эмес активаторлор киназаларга жана фосфатазаларга таасир этүүчү магний иондору, ал эми спецификалык ингибиторлор проферменттердин терминалдык пептиддери. Акыркысы заттардын активдүү эмес формалары. Алар терминалдык пептиддердин бөлүнүшү менен активдешет. Алардын спецификалык түрлөрү ар бир проферментке туура келет. Мисалы, активдүү эмес формада трипсин трипсиноген түрүндө өндүрүлөт. Анын активдүү борбору белгилүү бир ингибитор болгон терминалдык гексапептид менен жабылат. Активдештирүү процессинде ал бөлүнөт. Натыйжада трипсин активдүү сайты ачылат. Белгилүү эмес ингибиторлор оор металлдардын туздары болуп саналат. Мисалы, жез сульфаты. Алар кошулмалардын денатурациясын козгойт.
Тыюу
Бул атаандаштыкка жөндөмдүү болушу мүмкүн. Бул кубулуш ингибитор менен субстраттын ортосундагы структуралык окшоштуктун пайда болушу менен туюнтулат. Аларактивдүү борбор менен байланыш үчүн күрөшкө киришет. Эгерде ингибитордун курамы субстраттагыдан жогору болсо, комплекстүү фермент ингибитору пайда болот. Максаттуу зат кошулганда катыш өзгөрөт. Натыйжада, ингибитор аргасыз болот. Мисалы, сукцинат сукцинатдегидрогеназа үчүн субстрат катары иштейт. Ингибиторлор оксалоацетат же малонат болуп саналат. Атаандаштык таасирлери реакция продуктулары болуп эсептелет. Көбүнчө алар субстраттарга окшош. Мисалы, глюкоза-6-фосфат үчүн продукт глюкоза болуп саналат. субстрат глюкоза-6 фосфат болот. Атаандаштыксыз бөгөт коюу заттардын структуралык окшоштугун билдирбейт. Ингибитор да, субстрат да бир эле учурда фермент менен байланыша алат. Бул учурда жаңы кошулма пайда болот. Бул комплекс-фермент-субстрат-ингибитор болуп саналат. Өз ара аракеттенүү учурунда активдүү борбор бөгөттөлөт. Бул ингибитордун АСтын каталитикалык жерине байланышы менен шартталган. Мисал цитохром оксидазасы. Бул фермент үчүн кычкылтек субстрат катары кызмат кылат. Гидроциан кислотасынын туздары цитохром оксидазасынын ингибиторлору.
Аллостерикалык жөнгө салуу
Кээ бир учурларда ферменттин өзгөчөлүгүн аныктоочу активдүү борбордон тышкары дагы бир байланыш бар. Бул аллостерикалык компоненти болуп саналат. Эгерде ошол эле аталыштагы активатор ага байланышса, ферменттин эффективдүүлүгү жогорулайт. Эгерде ингибитор аллостердик борбор менен реакцияга кирсе, анда заттын активдүүлүгү ошого жараша төмөндөйт. Мисалы, аденилатциклаза жанагуанилатциклаза - аллостерикалык типтеги жөнгө салуучу ферменттер.
