Макромолекула – молекулалык салмагы жогору болгон молекула. Анын түзүмү кайра-кайра кайталанган шилтемелер түрүндө берилген. Мындай кошулмалардын өзгөчөлүктөрүн, тирүү жандыктардын жашоосу үчүн маанисин карап көрөлү.
Композициянын өзгөчөлүктөрү
Биологиялык макромолекулалар жүз миңдеген майда баштапкы материалдардан түзүлөт. Тирүү организмдер макромолекулалардын үч негизги түрү менен мүнөздөлөт: белоктор, полисахариддер, нуклеиндик кислоталар.
Алар үчүн алгачкы мономерлер моносахариддер, нуклеотиддер, аминокислоталар. Макромолекула клетка массасынын дээрлик 90 пайызын түзөт. Амино-кислота калдыктарынын ырааттуулугуна жараша белгилүү бир белок молекуласы пайда болот.
Жогорку молекулярдык салмак - молярдык массасы 103 Дадан жогору болгон заттар.
Терминдин тарыхы
Макромолекула качан пайда болгон? Бул түшүнүк 1922-жылы химия боюнча Нобель сыйлыгынын лауреаты Герман Штаудингер тарабынан киргизилген.
Полимердик шарды кокусунан чечүүдөн пайда болгон чаташкан жип катары көрүүгө болотспираль бөлмөсүндө. Бул катушка системалуу түрдө конформациясын өзгөртөт; бул макромолекуланын мейкиндик конфигурациясы. Бул Броун кыймылынын траекториясына окшош.
Мындай катушканын пайда болушу белгилүү бир аралыкта полимер чынжырынын багыты жөнүндөгү маалыматты «жоголгондугунан» пайда болот. Жогорку молекулалуу кошулмалардын узундугу структуралык фрагменттин узундугунан алда канча узун болгон учурда спираль жөнүндө сөз кылууга болот.
Глобулярдык конфигурация
Макромолекула - бул полимердин көлөмдүк бөлүгүн бирдик менен салыштырууга мүмкүн болгон тыгыз конформация. Глобулярдык абал жеке полимердик бирдиктердин өз ара аракети астында тышкы чөйрө менен өз ара тартылуу пайда болгон учурларда ишке ашат.
Макромолекуланын структурасынын көчүрмөсү - бул ушундай структуранын элементи катары камтылган суунун бөлүгү. Бул макромолекуланын эң жакын гидратация чөйрөсү.
Белок молекуласынын мүнөздөмөсү
Белоктун макромолекулалары гидрофилдик заттар. Кургак белок сууда эригенде, алгач шишип, андан кийин акырындап эритмеге өтүү байкалат. Шишик учурунда суу молекулалары белоктун ичине кирип, анын түзүлүшүн полярдык топтор менен байланыштырат. Бул полипептиддик чынжырдын тыгыз пакетин бошотот. Шишип кеткен белок молекуласы кайра чечим болуп эсептелет. Суу молекулаларынын кийинки жутулушу менен белок молекулаларынын жалпы массадан бөлүнүшү байкалат жанаошондой эле жоюу процесси бар.
Бирок белок молекуласынын шишип кетиши бардык эле учурда эрип кетүүгө алып келбейт. Мисалы, суу молекулалары сиңгенден кийин коллаген шишип калган абалда калат.
Гидрат теориясы
Бул теория боюнча жогорку молекулалуу бирикмелер жөн эле адсорбцияланбастан, терс зарядга ээ болгон аминокислоталардын каптал радикалдарынын полярдык фрагменттери менен, ошондой эле оң заряд алып жүрүүчү негизги аминокислоталар менен суу молекулаларын электростатикалык байланышта.
Жарым-жартылай гидратталган суу суу молекулалары менен суутек байланыштарын түзгөн пептиддик топтор менен байланышкан.
Мисалы, полярдуу эмес каптал топтору бар полипептиддер шишип кетет. Пептиддик топтор менен байланышканда, ал полипептиддик чынжырларды түртөт. Чынжыр аралык көпүрөлөрдүн болушу белок молекулаларынын толугу менен ажырап, эритме түрүнө өтүшүнө жол бербейт.
Макромолекулалардын структурасы ысытылганда бузулат, натыйжада полипептиддик чынжырлар үзүлөт жана бошотулат.
Желатиндин өзгөчөлүктөрү
Желатиндин химиялык курамы коллагенге окшош, суу менен жабышчаак суюктук пайда кылат. Желатиндин мүнөздүү касиеттеринин арасында анын гелдөө жөндөмдүүлүгү бар.
Молекулалардын бул түрлөрү гемостатикалык жана плазманы алмаштыруучу агенттер катары колдонулат. Желатиндин гелдерди түзүү жөндөмү фармацевтика тармагында капсулаларды өндүрүүдө колдонулат.
Эригичтик өзгөчөлүгүмакромолекулалар
Бул типтеги молекулалардын сууда эригичтиги ар кандай. Бул аминокислота курамы менен аныкталат. структурасында полярдуу аминокислоталардын катышуусунда сууда эрүү жөндөмдүүлүгү бир топ жогорулайт.
Ошондой эле бул касиетке макромолекуланын түзүлүшүнүн өзгөчөлүгү таасир этет. Глобулярдык белоктор фибриллярдык макромолекулаларга караганда эригичтиги жогору. Көптөгөн эксперименттердин жүрүшүндө эритүүнүн колдонулган эриткичтин өзгөчөлүктөрүнө көз карандылыгы аныкталган.
Ар бир белок молекуласынын негизги түзүлүшү ар түрдүү, бул белоктун жеке касиеттерин берет. Полипептиддик чынжырлардын ортосундагы кайчылаш байланыштардын болушу эригичтикти азайтат.
Белок молекулаларынын негизги структурасы пептиддик (амиддик) байланыштардын эсебинен түзүлөт, ал бузулганда белок денатурациясы пайда болот.
Туздоо
Белоктун молекулаларынын эригичтигин жогорулатуу үчүн нейтралдуу туздардын эритмелери колдонулат. Мисалы, ушундай эле жол менен белокторду тандалма преципитациялоо, аларды фракциялоону жүргүзүүгө болот. Натыйжада молекулалардын саны аралашманын баштапкы курамына жараша болот.
Туздоо жолу менен алынган белоктордун өзгөчөлүгү тузду толук ажыраткандан кийин биологиялык өзгөчөлүгүн сактап калууда.
Процесстин маңызы макромолекуланын туруктуулугун камсыз кылуучу гидратталган белоктун кабыгынын тузун аниондор жана катиондор менен бөлүп алуу болуп саналат. Сульфаттар колдонулганда белок молекулаларынын максималдуу саны тузданат. Бул ыкма белоктун макромолекулаларын тазалоо жана бөлүү үчүн колдонулат, анткени алар негизи болуп саналатзаряддын чоңдугу, гидратация кабыкчасынын параметрлери боюнча айырмаланат. Ар бир белоктун өзүнүн туздоо зонасы бар, башкача айтканда, ал үчүн берилген концентрациядагы тузду тандоо керек.
Амин кислоталары
Учурда белок молекулаларынын бир бөлүгү болгон эки жүзгө жакын аминокислота белгилүү. Түзүлүшүнө жараша алар эки топко бөлүнөт:
- макромолекулалардын курамына кирген протеиногендик;
- протеиногендик эмес, белоктордун пайда болушуна активдүү катышпайт.
Окумуштуулар жаныбарлардан жана өсүмдүктөрдөн алынган көптөгөн белок молекулаларындагы аминокислоталардын ырааттуулугун чечмелей алышты. Белок молекулаларынын курамында көп кездешкен аминокислоталардын ичинен серин, глицин, лейцин, аланинди белгилейбиз. Ар бир табигый биополимер өзүнүн аминокислота курамына ээ. Мисалы, протаминдердин курамында 85 пайызга жакын аргинин бар, бирок алар кислоталуу, циклдик аминокислоталарды камтыбайт. Фиброин - табигый жибектин белок молекуласы, анын курамында глициндин жарымына жакыны бар. Коллагендин курамында гидроксипролин, гидроксилизин сыяктуу сейрек кездешүүчү аминокислоталар бар, алар башка белоктун макромолекулаларында жок.
Аминокислота курамы аминокислоталардын мүнөздөмөлөрү менен гана эмес, белоктун макромолекулаларынын функциялары жана максаты менен да аныкталат. Алардын ырааттуулугу генетикалык код менен аныкталат.
Биополимерлердин структуралык уюштурулушунун деңгээли
Төрт деңгээл бар: баштапкы, орто, үчүнчү жана төртүнчү. Ар бир структураайырмалоочу өзгөчөлүктөрү бар.
Белок молекулаларынын негизги түзүлүшү пептиддик байланыштар менен байланышкан аминокислота калдыктарынын сызыктуу полипептиддик чынжырчасы.
Бул структура эң туруктуу, анткени ал бир аминокислотадагы карбоксил тобу менен башка молекуланын амин тобунун ортосундагы пептиддик коваленттик байланыштарды камтыйт.
Экинчи структура полипептиддик чынжырдын спираль формасындагы суутек байланыштарынын жардамы менен тизилишин камтыйт.
Биополимердин үчүнчү түрү полипептидди мейкиндикте таңгактоо аркылуу алынат. Алар үчүнчү даражадагы структуралардын спираль жана катмарлуу бүктөлгөн формаларына бөлүнөт.
Глобулярдык белоктор эллиптикалык формага ээ, ал эми фибриллярдык молекулалар узун формага ээ.
Эгер макромолекула бир гана полипептиддик чынжырды камтыса, белок үчүнчү гана түзүлүшкө ээ. Мисалы, кычкылтек менен байланышуу үчүн зарыл болгон булчуң тканынын белок (миоглобин). Кээ бир биополимерлер бир нече полипептиддик чынжырлардан түзүлөт, алардын ар бири үчүнчү даражадагы түзүлүшкө ээ. Мында макромолекула чоң структурага биригип бир нече глобулалардан турган төртүнчү түзүлүшкө ээ. Гемоглобинди 8 пайызга жакын гистидинди камтыган жалгыз төртүнчү белок деп кароого болот. Ал эритроциттерде активдүү клетка ичиндеги буфер болуп саналат, ал кандын рН деңгээлин туруктуу кармап турууга мүмкүндүк берет.
Нуклеиндик кислоталар
Алар фрагменттерден пайда болгон макромолекулярдык бирикмелернуклеотиддер. РНК жана ДНК бардык тирүү клеткаларда кездешет, алар тукум куучулук маалыматты сактоо, берүү, ошондой эле ишке ашыруу милдетин аткарышат. Нуклеотиддер мономерлер катары иштейт. Алардын ар бири азоттук негиздин, углеводдун, ошондой эле фосфор кислотасынын калдыктарын камтыйт. Изилдөөлөр ар кандай тирүү организмдердин ДНКсында толуктоочулук (комплементардуулук) принциби сакталаарын көрсөттү. Нуклеин кислоталары сууда эрийт, бирок органикалык эриткичтерде эрибейт. Бул биополимерлер температуранын жогорулашынан, ультрафиолет нурлануусунан жок кылынат.
Корутундунун ордуна
Ар кандай белоктордон жана нуклеиндик кислоталардан тышкары углеводдор макромолекулалар болуп саналат. Полисахариддердин составында жүздөгөн мономерлер бар, алар жагымдуу таттуу даамга ээ. Макромолекулалардын иерархиялык түзүлүшүнүн мисалдарына белоктун зор молекулалары жана татаал суббирдиктери бар нуклеин кислоталары кирет.
Мисалы, глобулярдык белок молекуласынын мейкиндик түзүлүшү аминокислоталардын иерархиялык көп баскычтуу түзүлүшүнүн натыйжасы. Жеке деңгээлдердин ортосунда тыгыз байланыш бар, жогорку деңгээлдеги элементтер төмөнкү катмарлар менен байланышкан.
Бардык биополимерлер маанилүү окшош функцияны аткарышат. Алар тирүү клеткалар үчүн курулуш материалы болуп саналат, тукум куучулук маалыматты сактоо жана берүү үчүн жооптуу. Ар бир жандык спецификалык белоктор менен мүнөздөлөт, ошондуктан биохимиктер татаал жана жооптуу милдетти чечип, тирүү организмдерди белгилүү бир өлүмдөн сактап калышат.
