Эки аминокислотанын өз ара аракеттенүүсүнөн кийин пептиддик белоктордун пайда болушу учурунда пайда болгон амиддик байланыштын түрү, бул пептиддик байланыш деген эмне деген суроого жооп.
Бир жуп аминокислотадан дипептид, б.а., бул аминокислоталардын тизмеги жана суу молекуласы пайда болот. Ошол эле системага ылайык, рибосомалардагы аминокислоталардан, б.а. полипептиддерден жана белоктордон узунураак чынжырлар пайда болот.
Чынжырдын касиеттери
Белоктор үчүн «курулуш материалы» болгон ар кандай аминокислоталарда радикалдуу R.
Ар кандай амиддер сыяктуу эле, C-N чынжыр белогунун пептиддик байланышы, карбонил көмүртек менен азот атомунун ортосундагы канондук структуралардын өз ара аракеттенүүсү аркылуу, адатта, кош касиетке ээ. Бул адатта анын узундугун 1,33 ангстремге чейин кыскартууда чагылдырылат.
Мунун бардыгы төмөнкү тыянактарга алып келет:
- C, H, O жана N - 4 туташкан атом, плюс 2 а-көмүртек бир тегиздикте жайгашкан. аминокислоталардын R топтору жанаа-көмүртек суутектери бул зонадан мурунтан эле бар.
- Аминокислоталардын пептиддик байланышындагы H жана O жана аминокислота жупунун a-көмүртектери транс-изомер туруктуураак болгону менен транс-ориентацияланган. L-аминокислоталарында R-топтору да транс-ориентацияланган, ал табияттагы бардык пептиддерде жана белоктордо бар.
- C-N чынжырынын айланасында айлануу кыйын, C-C шилтемесинде айлануу ыктымалдыгы жогору.
Пептиддик байланыш деген эмне экенин түшүнүү, ошондой эле пептиддердин протеиндер менен өзүн аныктоо жана алардын белгилүү бир эритмедеги санын аныктоо үчүн биурет реакциясын колдонуңуз.
Атомдордун тизилиши
Белок пептиддериндеги байланыш башка пептиддик топторго караганда кыскараак, анткени ал жарым-жартылай кош байланыш мүнөзүнө ээ. Пептиддик байланыш деген эмне экенин эске алып, анын мобилдүүлүгү төмөн деген тыянакка келсек болот.
Пептиддик байланыштын электрондук конструкциясы пептиддер тобунун катуу тегиздик түзүлүшүн белгилейт. Мындай топтордун учактары бири-бирине бурчта жайгашкан. a-көмүртек атому менен a-карбоксил жана а-амин топторунун ортосундагы байланыш көлөмү жана радикалдардын табияты боюнча чектелген, ал эми өз огунун боюнда эркин айлана алат жана бул полипептиддик чынжырдын өзүн ар түрдүү орнотуусуна мүмкүндүк берет. жөндөөлөр.
Белоктардагы пептиддик байланыштар, эреже катары, транс-конфигурацияда, башкача айтканда, а-көмүртек атомдорунун тизилиши топтун ар кайсы бөлүктөрүндө жайгашкан. Натыйжада аминокислоталардагы каптал радикалдардын мейкиндикте бири-биринен алысыраак аралыкта жайгашуусу.дос.
Белоктун жарылышы
Пептиддик байланыш деген эмне экенин изилдеп жатканда, адатта, анын күчү эске алынат. Мындай чынжырлар клетканын ичиндеги кадимки шарттарда өзүнөн-өзү үзүлбөйт. Башкача айтканда, ылайыктуу дене температурасында жана нейтралдуу чөйрөдө.
Лабораториялык шарттарда белок пептиддик чынжырларынын гидролизи жабык ампулада изилденет, анын ичинде концентраттуу туз кислотасы бар, Цельсий боюнча жүз беш градустан жогору температурада. Эркин аминокислоталарга протеиндин толук гидролизи болжол менен 24 сааттын ичинде ишке ашат.
Тирүү организмдердин ичиндеги пептиддик байланыш деген эмне деген суроого, анда алар айрым протеолиттик ферменттердин катышуусу менен үзүлөт. Эритмедеги пептиддерди жана белокторду табуу, ошондой эле алардын санын билүү үчүн эки же андан көп пептиддик байланыштарды камтыган заттардын оң натыйжасын, башкача айтканда биурет реакциясын колдонушат.
Амин кислотасын алмаштыруу
Анормалдуу гемоглобин S ичинде 2 β-чынжыр мутацияга учураган, анда глутамат, ошондой эле алтынчы позициядагы терс заряддуу жогорку полярдуу аминокислота радикалды камтыган гидрофобдук валин менен алмаштырылган.
Мутацияланган гемоглобиндин ичинде өзгөртүлгөн аминокислотаны камтыган ошол эле молекулалар менен башка аймакты толуктоочу аймак бар. Акыр-аягы, гемоглобин молекулалары "бири-бирине жабышып", эритроцитти өзгөртүп, мутацияланган жарым ай сымал кызыл кан клеткасынын пайда болушуна алып келген узун фибриллярдык агрегаттарды пайда кылышкан.
Оксигемоглобин S ичинде белок конформациясынын өзгөрүшүнүн натыйжасында комплементарлык жер маскаланат. Ага жетүүнүн жоктугу бул оксигемоглобиндеги молекулалардын бири-бири менен байланышын мүмкүн эмес кылат. HbS агрегаттарынын пайда болушуна ыңгайлуу шарттар бар. Алар клеткалардын ичинде дезоксигемоглобиндин топтолушун көбөйтөт. Алар төмөнкүлөрдү камтышы мүмкүн:
- гипоксия;
- альп шарттары;
- физикалык эмгек;
- учак учуу.
Орок клеткалуу анемия
Орок сымал эритроциттер кыртыш капиллярлары аркылуу өткөргүчтүгү төмөн болгондуктан, алар кан тамырларын жаап, жергиликтүү гипоксияны жаратышы мүмкүн. Бул эритроциттердин ичинде дезоксигемоглобин S топтолушун, ошондой эле S-гемоглобин агрегаттарынын пайда болуу ылдамдыгын жогорулатып, кызыл кан клеткаларынын деформациясы үчүн дагы көбүрөөк шарттарды түзөт.
Орок клетка оорусу – гомозиготалуу рецессивдүү оору, ал эки ата-эне тең мутацияланган β-чынжырлуу гендердин жупуна өткөндө гана пайда болот. Ымыркай төрөлгөндөн кийин, HbF көп өлчөмдөгү HbSге алмашмайынча, оору өзүн көрсөтпөйт. Бейтаптар аз кандуулукка мүнөздүү болгон клиникалык симптомдорду көрсөтүшөт, башкача айтканда: баш оору жана баш айлануу, жүрөктүн кагышы, дем алуусу, инфекцияларга алсыздык жана башкалар.
